Hélice-α

En esta estructura la cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma, debido a los giros que se producen en torno al C_α de cada aminoácido, y se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena. Las cadenas laterales (R) de los aminoácidos y los hidrógenos (H) se disponen hacia el exterior de la hélice. La cadena describe una espiral que es dextrógira y cada aminoácido gira 100º con respecto al anterior, por tanto hay 3,6 aminoácidos por vuelta. La longitud del paso de rosca, es decir, el avance por vuelta es de 0,54 nm. Por tanto, cada 0,54 nm se repiten posiciones equivalentes. Cada aminoácido hace avanzar la hélice 0,15 nm, es decir el avance por residuo es de 0,15 nm.

Como ejemplo de proteínas de estructura hélice-α son las α-queratinas, proteínas que forman el pelo, las lana, las plumas y las uñas.

No todos los polipéptidos pueden formar una α-hélice estable. Las interacciones que se producen entre las cadenas laterales de los aminoácidos pueden estabilizar o desestabilizar esta estructura. Así, por ejemplo, la presencia de prolina hace que la α-hélice se interrumpa y se origine un pliegue rígido o curvatura, ya que este aminoácido impide la formación de enlaces de hidrogeno.

Lámina-β

La cadena polipeptídica adopta una forma en disposición en zigzag debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos cercanos. Varias cadenas se disponen en paralelo, formando, en su conjunto, una lámina plegada. Se establecen enlaces de hidrógeno entre los grupos -C=O y -NH de las cadenas paralelas. Los carbonos α quedan en las aristas del plegamiento. Los enlaces peptídicos se sitúan en los planos que están comprendidos entre dos aristas. Los grupos R de los aminoácidos se colocan, alternativamente, por encima y por debajo de la lámina plegada. 

Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas: paralela o antiparalela. En la forma paralela, En la forma paralela, las cadenas se disponen en el mismo sentido N-C, mientras que en la antiparalela se alternan cadenas polipeptídicas en los sentidos N-C y C-N. La disposición antiparalela es un poco más compacta que la paralela y también es más frecuente.

Como ejemplo de proteína con esta estructura en lámina β es la β- queratina (fibroína) que aparece en las fibras que fabrican los gusanos de seda y las arañas. Una proteína de gran resistencia, en parte debida a su estructura secundaria.

Hélice de colágeno

La cadena polipeptídica se enrolla sobre sí misma describiendo una hélice levógira y algo más estirada que la hélice α, con 3 aminoácidos por vuelta (en lugar de los 3,6 de la hélice-α). Cada aminoácido hace avanzar la hélice 0,29 nm, es decir el avance por residuo es de 0,29 nm, (en lugar de los 0,15 nm de la hélice-α). La cadena polipeptídica es rica en prolina e hidroxiprolina. Estos aminoácidos poseen una estructura que dificulta mucho la formación de enlaces de hidrógeno y, por ello, no se forma una hélice-α. La estabilidad de la hélice de colágeno se debe a la asociación de tres hélices, que originan una superhélice o molécula completa de colágeno. Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y enlaces débiles de hidrógeno. Se trata de una estructura particularmente rígida.

El colágeno se sintetiza en los fibroblastos y aparece en la piel, los tendones, los vasos sanguíneos, los cartílagos y los huesos.