Las enzimas son biocatalizadores específicos que incrementan la velocidad de las reacciones metabólicas. Las enzimas son proteínas, aunque también se han descubierto moléculas de ARN con actividad catalítica y que se denominan ribozimas. Dichos ARN, como por ejemplo el ARN L19, son capaces de catalizar a otros ARN, quitándoles o añadiéndoles nucleótidos, sin consumirse ellos mismos.
Las enzimas sólo aceleran la velocidad de las reacciones químicas, pero no determinan el que éstas sean espontáneas o no. Es decir, una reacción que no sea espontánea no ocurrirá por mucha cantidad de enzima que añadamos.
Como indica el Segundo Principio de la Termodinámica, en la naturaleza sólo ocurren espontáneamente aquellos procesos que impliquen una disminución de la energía libre y un aumento de la entropía (desorden). Para las reacciones químicas se cumple:
ΔG = ΔH - T ΔS
Donde: ΔG = variación de la energía libre. ΔH = variación de calor. T = temperatura de la reacción. ΔS = variación de la entropía
Sólo son espontáneas aquellas reacciones en las que ΔG (G productos – G reactivos) es negativo pues ello implica que ha habido una pérdida de energía libre. Este tipo de reacciones se denominan exergónicas. Las reacciones en las que ΔG es positivo se denominan endergónicas y no son espontáneas, para que ocurran es preciso aportar energía a la reacción.
ΔG sólo nos dice si una reacción puede ocurrir o no, pero no nos dice nada sobre la velocidad. Muchas reacciones son tan lentas que prácticamente no ocurren nunca; esto es así porque los reactivos son moléculas estables y para que empiecen a reaccionar es necesario darle una pequeña cantidad de energía, denominada energía de activación. En el laboratorio la energía de activación se aplica, a menudo, calentando los reactivos; en los seres vivos se recurre a las enzimas ya que éstas consiguen acelerar las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación que precisa la reacción.
Catálisis enzimática, tomada de Wikipedia.
En una reacción catalizada por una enzima:
En primer lugar, el sustrato S se une a la enzima E, en una reacción reversible hasta formar el complejo enzima-sustrato [ES], que es un estado de transición o estado activado. A continuación, el complejo enzima-sustrato [ES] se descompone y da lugar al producto P y se regenera el enzima libre E. Se puede representar de la siguiente manera:
E + S ↔ [ES] → P + S
- La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato (S), que debe tener alguna posibilidad de ser modificada, bien en sus enlaces, en sus grupos funcionales o en su distribución de cargas.
- El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamada centro activo. El centro activo tiene un sitio de unión, formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción.
- El resultado de la unión enzima-sustrato, [ES] es que el sustrato se transforma en otra molécula llamada producto (P). Una vez formados los productos, la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción . Aunque en la mayoría de los casos el producto es sustrato de una nueva reacción.
- Las enzimas son sustancias que, incluso en cantidades muy pequeñas, aceleran la reacción, puesto que las enzimas disminuyen la energía de activación del proceso en el que intervienen. Es decir, no es que se obtenga más producto, sino que gracias a ellas se consigue la misma cantidad pero en menos tiempo.
- Las enzimas no se consumen durante la reacción, por lo que al finalizar la reacción hay la misma cantidad de enzima que al principio.