Enzimas alostéricos, tomada de Wikipedia.
Las propiedades de las enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica.
Las propiedades más representativas son:
- Especificidad.
- Sólo los sustratos que tienen la forma adecuada pueden acceder al centro activo.
- Sólo los sustratos que pueden establecer algún enlace con los radicales de los aminoácidos de fijación pueden fijarse.
- Sólo los sustratos que presentan algún enlace susceptible de ser roto, próximo a los radicales de los aminoácidos catalíticos, pueden ser alterados.
Todo ello origina una alta especificidad entre la enzima y el sustrato. E. Fischer en 1890 propuso el símil de "la llave (sustrato) y la cerradura (enzima)" para ilustrar esta complementariedad. En la actualidad se ha visto que algunas enzimas, al establecer los enlaces con el sustrato, modifican la forma de sus centros activos, para adaptarse mejor al sustrato, es decir, solamente son complementarias después de haberse unido al sustrato. En este caso se le llama ajuste inducido, y el símil de "como el guante (enzima) se adapta a la mano (sustrato)".
La especificidad puede darse en varios grados, tenemos:
- Especificidad absoluta. Cuando la enzima sólo actúa sobre un sustrato. Ejemplo, la ureasa sólo actúa sobre la urea.
- Especificidad de grupo. Cuando la enzima reconoce un determinado grupo de moléculas. Ejemplo, la β-glucosidasa que actúa frente a todos los β- glucósidos.
- Especificidad de clase. Es la menos específica, dado que la actuación de la enzima no depende del tipo de molécula, sino del tipo de enlace. Ejemplo, las fosfatasas separan los grupos fosfatos de cualquier tipo de molécula.
- Efectividad. Las reacciones catalizadas por enzimas son de 105 a 1017 veces más rápidas que las correspondientes reacciones en las que no hay enzimas. Por ejemplo, la transformación del peróxido de hidrógeno (H2O2) en H2O y O2 ocurre espontáneamente pero con mucha lentitud, con la utilización de la enzima catalasa se incrementa la velocidad de la reacción en 1017 veces más rápida (cien mil billones de veces).
- Rendimiento. Las enzimas son muy eficientes. Únicamente tiene lugar una reacción química, sin que se produzcan reacciones laterales o subproductos. Por tanto, en las reacciones enzimáticas se da un rendimiento del 100%. En cambio, un catalizador artificial rara vez alcanza un rendimiento del 90%, lo que significa que 90 de cada 100 moléculas de sustrato se transformarían en el producto deseado y 10 de cada 100 moléculas en productos diferentes.
- Regulación. La regulación de las rutas metabólicas sucede a través de mecanismos de activación-desactivación de la actividad enzimática. La forma más frecuente es el alosterismo.
Características de las enzimas alostéricas:
Están formadas por varias subunidades.
Por tanto, tienen estructura cuaternaria.
Cada subunidad, además del sitio activo, tiene centros reguladores.
Centros reguladores que son lugares a los que pueden unirse unas moléculas denominadas efectores alostéricos y que pueden ser activadores o inhibidores de la enzima. En general, los sustratos de las enzimas suelen comportarse como activadores, sin embargo, los productos suelen comportarse como inhibidores.
Las subunidades pueden adoptar dos formas.
Forma T (tensa) que es inactiva y forma R (relajada) que es activa.
El paso de una forma a otra se consigue con los efectores alostéricos. Los activadores tienen a estabilizar la forma R, es decir, favorecen la forma R, mientras que los inhibidores favorecen la forma T.
Además se da un efecto de cooperación entre las subunidades de manera que la activación o inhibición de una sola de ellas provoca el cambio en todas las demás (transmisión alostérica).
Su cinética es diferente.
Su cinética es diferente a la del resto de enzimas mostrando una curva sigmoidea.
Regulan las rutas metabólicas.
Se sitúan en los puntos de ramificación de las vías metabólicas y en los puntos iniciales y finales de las vías, de esta forma consiguen regularlas.