Saturación de una enzima, tomada de Wikipedia

En las reacciones enzimáticas, la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración de sustrato. Este incremento en la velocidad se debe a que, al haber más moléculas de sustrato por unidad de volumen, se aumenta la probabilidad de encuentro entre sustrato y enzima. Pero hasta un cierto valor, pues, cuando la concentración de sustrato es tal que todas las enzimas están ocupadas, la velocidad no aumentará por más sustrato que añadamos; se dice entonces que se ha alcanzado la velocidad máxima de la reacción (V_máx), y se dice que la enzima está saturada.

En la mayoría de las enzimas, la representación gráfica de estos valores da una hipérbola. A partir de este comportamiento enzimático, Leonor Michaelis y Maud Menten definieron una constante, denominada constante de Michaelis-Menten (K_M), que es la concentración del sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima.

Curva de saturación de una enzima, tomada de Wikipedia

Esta gráfica corresponde a la denominada ecuación de Michaelis-Menten:

$v={\frac {V_{\rm {max}}[{\mbox{S}}]}{K_{\rm {m}}+[{\mbox{S}}]}}.$

Fórmula tomada de Wikipedia

Donde V = velocidad de la reacción.

V_máx = velocidad máxima de la reacción (característico de cada enzima).

[S] = concentración de sustrato.

K_M = afinidad del enzima por el sustrato (característico de cada enzima)

K_M representa la rapidez con la que se unen los reactivos y la enzima (a mayor Km menor afinidad) y equivale a aquella concentración de sustrato a la que se alcanza la mitad de la velocidad máxima.

En efecto, si K_M = [S], la ecuación de Michaelis-Menten se reduce a: V = V_máx/ 2.

La constante de Michaelis-Menten (K_M) es un parámetro cinético importante, puesto que:

- K_M es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.
- El valor de K_M da idea de la afinidad del enzima por el sustrato. A menor K_M, mayor afinidad del enzima por el sustrato, y a mayor K_M, menor afinidad.

Ahora tú: actividad desplegable

Actividad 1

Después de haber comprendido este apartado, realizaremos una actividad desplegable para comprobar nuestros conocimientos.
Una vez que hayamos finalizado pulsamos el botón "Comprobar", hacemos una captura de pantalla que incluya la puntuación lograda y se la enviamos a nuestro profesor.
Si tenemos dudas podemos ayudarnos con la información que tenemos en "Marketeros Hoy" Cómo hacer una captura de pantalla en móvil y PC y con el tutorial Cómo realizar capturas de pantalla en los distintos sistemas operativos.

¡Suerte!

En las reacciones enzimáticas, la velocidad de la reacción es Rellenar huecos (1): proporcional a la concentración de Rellenar huecos (2): . Este incremento en la Rellenar huecos (3): se debe a que, al haber más moléculas de sustrato por unidad de volumen, se aumenta la Rellenar huecos (4): de encuentro entre sustrato y enzima. Pero hasta un cierto valor, pues, cuando la concentración de sustrato es tal que todas las enzimas están ocupadas, la velocidad no aumentará por más sustrato que añadamos; se dice entonces que se ha alcanzado la velocidad Rellenar huecos (5): de la reacción (V_máx), y se dice que la enzima está Rellenar huecos (6): .

En la mayoría de las enzimas, la representación gráfica de estos valores da una Rellenar huecos (7): . A partir de este comportamiento enzimático, Leonor Michaelis y Maud Menten definieron una constante, denominada constante de Michaelis-Menten (K_M), que es la concentración del sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la Rellenar huecos (8): de la velocidad máxima.

La constante de Michaelis-Menten (K_M) es un parámetro cinético importante, puesto que:

- K_M es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.
- El valor de K_M da idea de la Rellenar huecos (9): del enzima por el sustrato. A menor K_M, Rellenar huecos (10): afinidad del enzima por el sustrato, y a mayor K_M, menor afinidad.

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