Agitación térmica de un gas, tomada de Wikipedia

Las enzimas no tienen que actuar siempre a la misma velocidad. Su actividad puede depender de diversos factores como:

• Temperatura. En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas. Por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
• El pH. Las enzimas poseen grupos químicos ionizables en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica, que es el llamado pH óptimo. La mayoría de las enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. En ocasiones, estas propiedades son utilizadas por los seres vivos cuando se desea mantener inactivas a las enzimas, como sucede con el pepsinógeno del estómago o con las enzimas que contienen los lisosomas, que sólo se activan en medios muy ácidos.
• Concentraciones tanto del sustrato como de los productos finales. La velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. Además, la presencia de los productos finales puede hacer que la reacción sea más lenta.
• Disponibilidad de cofactores. Consiste en mantener separados a los cofactores enzimáticos de las enzimas como sucede con los iones de Ca²⁺ en las células musculares que, normalmente están encerrados en vesículas y de las que sólo salen cuando llega un impulso nervioso al músculo.

• Inhibidores. Son sustancias que dificultan o anulan la reacción enzimática. Pueden ser de dos tipos:

  - Irreversibles. Se unen  por uniones covalentes y de forma permanente al centro activo de la enzima dejando inactiva a la enzima.

  - Reversibles. Se unen por uniones no covalentes y de forma temporal a la enzima. A su vez pueden ser:

    Competitivos. Son moléculas parecidas al sustrato y, por tanto, capaces de introducirse en el sitio activo. Podemos recuperar la actividad enzimática aumentando la concentración de sustrato, lo que disminuye la posibilidad de unión del inhibidor.

     No competitivos. El inhibidor se une a la enzima en un sitio distinto al sitio activo provocando un cambio de forma del sitio activo que impide la unión con el sustrato. Podemos recuperar la actividad enzimática con un antídoto, es decir, una molécula que se una al inhibidor impidiendo la unión de éste a la enzima.

• Activadores. Son sustancias que se unen a la enzima, que se encuentra inactiva, cambiando su estructura espacial y activándola.

• Complejos multienzimáticos. Consiste en situar físicamente unidas a enzimas que catalizan reacciones consecutivas en una vía metabólica, de esta manera se evita la dilución de los productos y se mejora la eficiencia de la vía, ejemplo el complejo de la ácido graso sintetasa.

• Activación en cascada. Consiste en producir una serie de enzimas inactivas. Cuando se active la primera se iniciará una cascada en las que se irán activando progresivamente de manera que, en muy poco tiempo, dispondremos de una gran cantidad de la última enzima activa. Esta última enzima cataliza una reacción muy importante que debe suceder de forma rápida y controlada, como por ejemplo la transformación del fibrinógeno en fibrina durante la coagulación sanguínea.