Coenzima NADH, tomada de Wikipedia

Según su estructura, se pueden distinguir dos tipos de enzimas: las enzimas estrictamente proteicas o enzimas simples y las holoenzimas o enzimas conjugadas.

Las enzimas estrictamente proteicas pueden estar constituidas por una o más cadenas polipeptídicas. Además, no requieren la interacción con ningún otro tipo de molécula para desempeñar su función. Como ejemplo tenemos la lisozima.

Las holoenzimas son enzimas constituidas por una fracción polipeptídica, denominada apoenzima y por una fracción no polipeptídica llamada cofactor. Los cofactores pueden ser inorgánicos u orgánicos.

Son cofactores inorgánicos los iones metálicos, que por lo general se encuentran en pequeñas cantidades, por lo que son oligoelementos. Como ejemplo tenemos el Mg²⁺ en las quinasas.

Los cofactores orgánicos  pueden ser de dos tipos:

• Coenzimas. Son cofactores orgánicos unidos a la apoenzima por enlaces débiles no covalentes. Ejemplo, el NAD⁺, el FAD y el coenzima A. Muchos coenzimas son vitaminas hidrosolubles modificadas, ejemplo, de la vitamina B₂ o riboflavina proceden dos coenzimas: el mononucleótido de flavina (FMN) y el dinucleótido de flavina y adenina (FAD). Pero también hay moléculas que no son vitaminas y pueden ser coenzimas, como por ejemplo el ATP.
• Grupos prostéticos. Son cofactores orgánicos unidos a la apoenzima por enlaces covalentes. Un ejemplo es el grupo hemo.