Insulina, tomada de Wikipedia.

Las propiedades de las proteínas dependen básicamente de la naturaleza de los radicales R de los aminoácidos y de su capacidad para reaccionar con otras moléculas. Las principales propiedades de las proteínas son: especificidad, solubilidad, capacidad tamponadora y desnaturalización.

• Especificidad.

Podemos distinguir entre especificidad de función y especificidad de especie.

•   Especificidad de función.

Cada proteína, dada su secuencia de aminoácidos, está especializada en realizar una función concreta. Para realizar esa función, la proteína tiene que interaccionar de forma selectiva con otras moléculas y, para ello, tiene que tener una conformación espacial determinada, que depende de su secuencia de aminoácidos. Por tanto, cualquier cambio en la secuencia de aminoácidos de una proteína puede ocasionar una modificación de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria (si la tiene) y, en consecuencia, la disminución o perdida de su funcionalidad biológica.

Un ejemplo lo tenemos en la anemia falciforme. Al comparar la secuencia de aminoácidos de la hemoglobina de individuos normales con individuos con anemia falciforme, se comprobó que las cadenas α eran idénticas en ambos casos, sin embargo, en los individuos con anemia falciforme, en las cadenas β se encuentra sustituido el aminoácido acido glutámico, en la posición 6, por el aminoácido valina.

•   Especificidad de especie.

Cada especie tiene sus propias proteínas, que difieren de las proteínas equivalentes de otras especies en su secuencia de aminoácidos. Estas proteínas similares que desempeñan la misma función en especies diferentes, son las proteínas homólogas. 

Por ejemplo, el citocromo C (proteína de la cadena respiratoria) está formado por 100 aminoácidos, de ellos 35 coinciden en todas las especies y el resto varía tanto más cuanto más alejadas, evolutivamente, estén las especies.

La insulina consta de 51 aminoácidos en todos los mamíferos, que están distribuidos en dos cadenas, de 21 y 30 aminoácidos respectivamente, unidas mediante dos enlaces disulfuro. De estos 51 aminoácidos, la mayoría son los mismos en todas las especies, pero unos pocos (tres de la cadena corta) varían de unas a otras.

Podemos decir también que, incluso cada individuo tiene sus propias proteínas especificas. A ello se deben, por ejemplo, los problemas de rechazos en los trasplantes de órganos.

• Solubilidad.

Se debe a la presencia, en la superficie de las proteínas, de aminoácidos con radicales polares que establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua, formándose a su alrededor una capa de moléculas de agua llamada capa de solvatación, que impide que se pueda unir a otras proteínas. 

Los factores que condicionan la solubilidad son, fundamentalmente el pH y la concentración de sales del medio, pero también su tamaño, su estructura y los aminoácidos que la conforman.

En general, las proteínas fibrosas no son solubles en agua, mientras que las globulares sí lo son. Las proteínas globulares normalmente tienen un elevado peso molecular, por lo que, al disolverse, dan lugar a dispersiones coloidales.

• Capacidad tamponadora.

Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, también tienen un comportamiento anfótero, es decir, pueden comportarse como un ácido, liberando protones (H⁺), o bien, como una base, captando protones. Por ello, las proteínas disueltas tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, es decir, son disoluciones tampón o amortiguadoras.

• Desnaturalización.

Es la pérdida de la estructura terciaria y cuaternaria y, en ocasiones, también de la secundaria, debido a la rotura de los enlaces que las mantienen. Esta ruptura puede ser producida por: cambios de pH, variaciones de temperatura, la presencia de determinadas sustancias (disolventes orgánicos, urea o detergentes) en el medio, o por simple agitación molecular. La desnaturalización no implica la ruptura de los enlaces peptídicos ni la pérdida de la estructura primaria, pero si provoca cambios en la forma que disminuyen la solubilidad de las proteínas. Cuando una proteína se desnaturaliza, generalmente adopta una conformación filamentosa y precipita. Las proteínas desnaturalizadas no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron "diseñadas", es decir, dejan de ser funcionales.

Si al restablecer las condiciones iniciales la proteína recupera su actividad se dice que la desnaturalización es reversible, y se denomina renaturalización de la proteína. En caso contrario, se dice que la desnaturalización es irreversible. Que sea de una forma u otra depende de la duración del proceso de desnaturalización, de la intensidad del mismo y de la sensibilidad de la proteína.

 Son ejemplos de desnaturalización:

• La leche cortada, debido a la desnaturalización de la caseína.
• La precipitación de la clara de huevo, al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor.
• La "permanente" o fijación de un peinado del cabello, por efecto del calor sobre las queratinas del pelo.