Representación de un prion bovino, tomada de Wikipedia.

Hasta los años sesenta se pensaba que los virus eran los agentes infecciosos más simples, pero en 1967 se descubrieron los viroides y en 1980 los priones.

Viroides

Son agentes infecciosos de plantas que están formados por una cadena corta de ARN monocatenario circular, con menos de cuatrocientos nucleótidos. El ARN no codifica para ninguna proteína, pero puede usar el sistema de transcripción de la célula a la que infecta para autoreplicarse. Estas moléculas aparecen en el núcleo de la célula hospedadora e interfieren en la regulación de los genes que codifican para determinadas hormonas.

Atacan al limonero, aguacate, planta de tabaco y del pepino en los que generan malformaciones, necrosis, clorosis o moteados de hojas. También causan deformaciones en tallos y frutos y enanismo en general.

Priones

Son agentes infecciosos constituidos por pequeñas partículas proteicas, concretamente glucoproteínas que se sitúan en las membranas de las neuronas, que afectan al tejido nervioso provocando enfermedades neurológicas degenerativas. Causan enfermedades como el síndrome de Creutzfeldt-Jacob, el kuru en el ser humano y la encefalitis espongiforme bovina o tembladera de las ovejas.

La encefalitis espongiforme bovina o "mal de las vacas locas" se identificó en el Reino Unido en 1986. Los cerebros de las vacas alimentadas con piensos que contenían restos de ovejas afectadas de tembladera mostraban huecos como los de una esponja.

El síndrome de Creutzfeldt-Jacob produce demencia, degeneración neuronal y pérdida de coordinación en el ser humano.

El kuru es una enfermedad endémica de Nueva Guinea, causa degeneración cerebral y es letal.

Existe una proteína llamada proteína del prion (PrP) formada por una cadena de 250 aminoácidos. En organismos normales esta proteína del prion o proteína priónica aparece con una estructura secundaria formada mayoritariamente por hélices α. A esta proteína se le denomina proteína propiónica celular (PrP^c). En células infectadas aparece una proteína cuya estructura secundaria está formada mayoritariamente por láminas β y se le denomina proteína propiónica scrapie (PrP^sc). Cuando la proteína propiónica scrapie (PrP^sc) entra en contacto con la proteína propiónica celular (PrP^c) origina en ella un cambio conformacional transformando las hélices α en láminas β. Las nuevas proteínas patógenas inducen el cambio conformacional en otras normales, con lo cual se produce un efecto de cascada. La conformación en láminas β hace que se produzcan apilamientos sobre los axones de las neuronas, formando lo que se conoce como placas amiloides que son causa de la degeneración neuronal responsable de la encefalopatía espongiforme.

Puedes ver este vídeo sobre los priones: